La carne madurada es un alimento que se obtiene de un proceso progresivo de ablandamiento, el cual se lleva a cabo en condiciones controladas (temperatura, humedad relativa, velocidad de aire), y consta de una serie de transformaciones bioquímicas que afectan la estructura muscular, dando como resultado una carne más tierna. En el surgimiento de estas variaciones participan diferentes enzimas proteolíticas denominadas proteasas, que rompen las proteínas dentro del músculo después de la resolución del rigor mortis, hidrolizando los enlaces peptídicos con diferentes grados de intensidad y selectividad, dando como resultado una pérdida de la integridad estructural de la carne, en la cual los componentes principales (fibras musculares y tejido conectivo) se ven afectados. Esta pérdida es la responsable del ablandamiento de la carne, ya que se desarrolla en ella degradación de los discos Z y de la desmina (proteína intermediaria de los filamentos), lo que conduce a una fragmentación de las miofibrillas. Las proteasas que intervienen en estos cambios pueden estar presentes de manera endógena en el musculo (serán las mismas, independientemente de la especie animal) y/o pueden incorporarse, siempre y cuando se reconozcan como seguras y se haya demostrado sus diferentes grados de actividad contra las proteínas miofibrilares y del colágeno; éstas se denominan enzimas exógenas y pueden ser de origen vegetal o microbiano.  La entrada en acción de las enzimas proteolíticas endógenas está relacionada con el pH que se da en el músculo durante la formación del rigor mortis, ya que, debido a la variación abrupta de éste, se acelera el rompimiento de la membrana de los lisosomas (la cual es sensible a valores de pH extremos) liberándose así las principales proteasas causantes de la actividad autolítica. Actualmente, aunque aún existe debate y controversia sobre la activación, función y diferentes tipos de polimorfismos de las proteínas que pueden participar en la maduración, se reconocen principalmente dos sistemas proteolíticos endógenos sobre los cuales se ha centrado la investigación de los especialistas en ciencia de la carne Ellos son: Sistema de calpaínas: es un grupo de proteasas que se han estudiado de manera detallada, cuyo efecto se relaciona fuertemente con la hidrólisis de las proteínas miofibrilares, las cuales se ven implicadas en el ablandamiento de la carne.Estas enzimas se sitúan en el sarcoplasma, requieren de la presencia de calcio para estar activas, y se componen principalmente por dos isoformas ampliamente caracterizadas y un inhibidor, las cuales se nombran en referencia a la cantidad del calcio que cada una requiere para su actividad. Estas son: Calpaína I o μ-calpaína: enzima que requiere entre 5 y 65 µM de Ca2+para su actividad; es óptimamente operante a pH fisiológico, pero cuando éste disminuye (condición post mórtem) su función se limita. Calpaína II o m-calpaína: enzima que requiere entre 300 y 1.000 µM de Ca2+para su actividad; su trabajo se desencadena cuando el pH está alrededor de 5,7, y es la responsable de la continuidad del proceso del ablandamiento, estando operante en aproximadamente 16 horas post mórtem,y permaneciendo así por largos períodos. Calpastatina: enzima que tiene como principal función reducir o inactivar las calpaínas, limitando la degradación de las proteínas miofibrilares durante el proceso de maduración, para así disminuir la suavidad de la carne. Se conoce como inhibidor competitivo, sin embargo, puede ser degradada por las calpaínas. Una de las principales evidencias que apuntan a las calpaínas como reguladoras del proceso de maduración de la carne, es el hecho de que degradan las proteínas miofibrilares en determinados puntos internos de las moléculas, mejorando la suavidad. Las calpaínas no actúan directamente sobre la miosina y la actina, sin embargo, degradan las líneas Z y digieren las proteínas: desmina, titina, nebulina, tropomiosina, troponina y proteína C. Sistema de catepsinas: está formado por proteasas también importantes en el proceso de maduración, las cuales pertenecen a una familia de endo y exopeptidasas localizadas principalmente en los lisosomas, lo que las distingue de otras proteasas como la tripsina y la quimiotripsina, las cuales se excretan por las células. Se activan a pH ácidos (entre 3,5 y 6,5) y en el musculo se han descrito catepsinas de tipo: B, D, H, K, L y S F, de las cuales la B y la D degradan la actina y la miosina, y las B y L degradan el colágeno. Su principal papel dentro del proceso de maduración de la carne radica en que durante las primeras 24 horas post mórtemellas catalizan la proteólisis de: troponina T, I y C, nebulina, titina y tropomiosina, además de sus sustratos preferenciales que son actina y miosina. Es importante señalar que otros sistemas proteolíticos endógenos, como proteosoma, caspasas y metaloproteinasas, se han implicado con la maduración de la carne, ya que hidrolizan directamente proteínas miofibrilares o regulan los procesos bioquímicos asociados con el ablandamiento de este alimento; sin embargo, su capacidad y vinculación está siendo objeto de investigación. La aplicación de enzimas para madurar la carne se centra principalmente en el reforzamiento de los sistemas proteolíticos endógenos para promover un mayor grado de alteración y debilitamiento, tanto de las proteínas miofibrilares como de las del tejido conectivo (colágeno), logrando así un mejor ablandamiento. Comercialmente, en la carne fresca se aplican proteasas vegetales como papaína, bromelina, ficina o proteasas de origen microbiano, como Aspergillus oryzaeproteasa y Bacillus subtilis proteasa, ya que son consideradas como seguras (GRAS) por la Administración de Alimentos y Medicamentos de los Estados Unidos (FDA, por sus siglas en ingles). Sin embargo, no son las únicas, ya que las contantes investigaciones en esta área han permitido desarrollar alternativas para los sistemas proteolíticos actuales.  Los mecanismos de acción de las proteasas exógenas dependerán del pH del medio, concentración de la enzima, y la temperatura del ambiente en donde se desarrolle el proceso de maduración. Su aplicación en la carne puede llevarse a cabo a través de aspersión en polvo, por inyección, o por inmersión en una solución. No obstante, cualquiera de las formas empleadas debe ser controlada, puesto que el principal problema en el uso de enzimas proteolíticas en la carne es la obtención de una distribución uniforme a través del tejido. Una difusión no homogénea puede ocasionar capas superficiales excesivamente suaves con textura lamosa, desarrollo de sabores residuales, o sobre ablandamiento. Este último defecto nunca se producirá con las enzimas endógenas, ya que la sobreexposición al calcio las degrada a sí mismas.  De lo antes expuesto, se infiere que la carne madurada es un alimento que resulta de un proceso en donde se debe reconocer que los sistemas enzimáticos tienen una participación importante, ya que las transformaciones bioquímicas que estos generan en la estructura muscular repercutirán en el ablandamiento final del producto, y por lo tanto en el nivel de satisfacción del consumidor. Sobre el autor El Ing. Miguel Morón es profesor adjunto de Bromatología y Tecnología de los Alimentos en la Universidad Nacional de Río Negro, en Argentina. El fue profesor de Ciencia y Tecnología de la Carne en la Universidad Central de Venezuela en Caracas. Él anteriormente se ejerció como supervisor de producción de Alina Foods Yupi, en la ciudad venezolana de Mérida. El Ing. Morón es egresado en Ciencia y Tecnología de Alimentos de la Universidad Nacional Experimental Sur del Lago “Jesús María Semprum”. E-mail: moronm91@gmail.com