Estructuralmente, la mioglobina es una proteína conjugada o heteroproteína relativamente pequeña, posee un peso molecular aproximado de 17.800 Da, y está formada por una parte proteica, o apoproteína (globina), la cual se encuentra unida a un grupo prostético hemo.  Fue la primera proteína sarcoplasmática cuya ordenación tridimensional se determinó experimentalmente. Su parte proteica está constituida por una sola cadena polipeptídica con estructura secundaria en α-hélice, integrada por 153 residuos aminoacídicos que se disponen en ocho segmentos relativamente rectos de distinto tamaño, que a su vez están separados por “codos” que se encuentran formados por aminoácidos incompatibles con dicha estructura (prolina, serina e isoleucina). Estos segmentos de igual manera se pliegan en el espacio dando origen a la estructura terciaria, que es globular, por lo que los aminoácidos con grupo R polar están situados en la parte externa, a excepción de dos restos de histidina que por ser necesarios para la actividad de la proteína están situados en el interior.  Respecto al grupo prostético hemo, éste es un anillo plano que está situado en una hendidura de naturaleza hidrofóbica de la estructura terciaria, compuesto por una porción orgánica denominada protoporfirina IX, ypor una pieza inorgánica que es el átomo de hierro en su forma ferrosa (Fe2+). La protoporfirina IX, está constituida por cuatro anillos pirrólicos unidos entre sí por puentes metilénicos (=C-), originando un anillo tetrapirrólico o porfirina. Esta estructura se caracteriza por la presencia de dobles enlaces alternos; el anillo tetrapirrólico posee ocho sitios de sustitución a los que se unen ocho grupos funcionales que son: cuatro grupos metilo (-CH3), dos grupos vinilo (-CH=CH2) y dos grupos propionato (-CH2-CH2-COO), conformando así la protoporfirina. Es importante resaltar que se denomina protoporfirina IX, ya que los grupos mencionados anteriormente se pueden disponer en 15 configuraciones distintas, de las cuales en la naturaleza solo aparece la configuración 9 en el grupo hemo (sitios de sustitución 1,3,5,8 con metilo; 2 y 4 con vinilo; 6 y 7 con propionato). En el centro del anillo complejo de la protoporfirina se ubica un átomo de Fe2+, que puede formar seis enlaces coordinados, cuatro de ellos con el nitrógeno (N) de los anillos pirrólicos, el quinto con el N del grupo imidazol de la histidina proximal (F-8) que ocupa la posición 96 de la globina y es el punto de anclaje del grupo hemo a la cadena peptídica.  El sexto enlace, o sitio de coordinación, permanece abierto, y es el punto de unión entre el oxígeno (O2), u otro compuesto, y el grupo hemo. Cerca de este enlace hay otro resto de histidina conocida como distal (E-7) de la cadena peptídica que no forma enlace ni con el grupo hemo ni con el O2, pero que por su proximidad genera un entorno molecular que hace que la unión del O2con el Fe2+sea una unión más débil y no permanente, que se puede formar y romper, lo cual permite que estas proteínas cumplan su principal función (transportar, ligar y almacenar O2) dentro del tejido muscular vivo y en el músculo post mórtem. Por otra parte, la mioglobina es considerada como el principal determinante del color de la carne (90%), ya que a pesar de que contiene una globina incolora, su grupo prostético hemo puede acoplar en el sexto sitio de coordinación sustancias como el O2, agua (H2O), monóxido de carbono (CO), entre otros compuestos, modificando el estado químico de la molécula. La química del color de la carne depende de tres parámetros principales, los cuales a su vez están relacionados con factores biológicos, bioquímicos y fisicoquímicos del músculo post mórtem. Dentro de ellos tenemos:  Concentración del pigmento: la cantidad de mioglobina variará de acuerdo al tipo de músculo, especie (la carne roja tendrá mayor concentración, y la carne blanca menor concentración), raza, sexo (los machos contienen niveles más altos que las hembras), edad (el paso de los años del animal provoca un aumento en la concentración), alimentación, ejercicio, y ambiente; influyendo éstas directamente en la intensidad y saturación del color.  Estado químico del pigmento: la naturaleza de la mioglobina puede variar según la fase de oxidación del Fe2+que se encuentra en el centro del anillo complejo de la protoporfirina y/o por las sustancias que se unen al sexto enlaceo sitio de coordinación, originando los siguientes pigmentos:  Mioglobina reducida o desoximioglobina (Mb): se presenta cuando el hierro se encuentra en su forma reducida Fe2+y está unido al H2O, originando una coloración rojo purpura que se encuentra en el interior de la carne, donde la presión parcial de oxígeno es baja. Oximioglobina (MbO2): se presenta cuando el hierro se encuentra en su forma reducida Fe2+y está unido al O2;es el pigmento responsable del color rojo brillante de la carne fresca. Metamioglobia (MMb): se presenta cuando el átomo de hierro se oxida a Fe3+y se une a una molécula de H2O. Se origina por exposición prolongada de la oximioglobina al O2, o directamente desde la mioglobina reducida cuando las presiones de O2son bajas (alrededor de 4 mm), siendo de color marrón pardo. Caxboximioglobina (COMb): se presenta cuando el hierro se encuentra en su forma reducida Fe2+y está unido al CO, originando una coloración roja brillanteque enmascara el envejecimiento y descomposición natural de la carne. La aplicación de CO está prohibida en la Unión Europea al ser considerada una práctica engañosa. Sulfomioglobina: se forma por la adición de sulfuro de hidrógeno (H2S) y O2sobre la mioglobina reducida, originandocoloraciones verdes, que resultan de la incorporación de azufre (S) al grupo hemo y la reducción de uno de los anillos pirrólicos. Las bacterias productoras de H2S, como por ejemplo Pseudomonas y Lactobacillus,facilitan el desarrollo de este pigmento. Coleglobina: se presenta cuando el átomo de hierro se oxida a Fe3+y se une a una molécula de peróxido de hidrógeno (H2O2), siendo su formación favorecida por pH entre 4,5 y 6,0. Éste origina una coloración verde y solo ocurre en circunstancias inusuales. La fuente del H2O2puede ser bacteriana, resultado de la interacción de los ascorbatos con O2molecular de la oximioglobina, o puede ser producido en el músculo por sí mismo. Es importante resaltar que los dos últimos pigmentos se producen como resultado de una intensa actividad bacteriana y un exceso de agentes reductores. Estado físico de la carne: el color de la carne también depende de la capacidad de dispersión de la luz, ya que esta tiene una influencia significativa en la luminosidad del color, e incluso en la relación entre los diferentes estados químicos de la mioglobina. Estas situaciones o formas se encuentran ligadas al pH, a la estructura de las proteínas y a la cinética de la instauración del rigor mortis. Por ejemplo, la carne con pH bajo exhibe un pequeño volumen de miofibrillas y demuestra una alta capacidad de dispersión de la luz, lo que origina un color pálido. Por otro lado, la carne con pH alto muestra un gran volumen de miofibrillas y una baja capacidad de generación de luz, produciendo colores oscuros. Sin embargo, esta variación en el color no tiene relación estrictamente con la mioglobina, sino con la textura de las fibras musculares y la forma en la que reflejan y refractan la luz. En general, el color de la carne está determinado por las proporciones de las formas en que puede estar presente la mioglobina en los tejidos musculares, es decir, su cantidad influye directamente en la intensidad del color.